A base molecular para a diferença no padrão eletroforético entre a hemoglobina A normal e a hemoglobina falciforme está em uma única substituição de aminoácidos.

Aqui está um colapso:

* Hemoglobina A (HBA) normal: Este é o tipo mais comum de hemoglobina encontrado em adultos. Consiste em duas cadeias alfa globinas e duas cadeias de beta globina. As cadeias beta têm um ácido glutâmico Aminoácido na sexta posição.
* hemoglobina de células falciformes (HBS): Esta variante tem um valine Aminoácido na sexta posição da cadeia beta em vez de ácido glutâmico. Essa mudança única de aminoácidos é causada por uma mutação pontual no gene da beta globina.

A diferença eletroforética:

* ácido glutâmico é carregado negativamente no pH fisiológico, tornando a HBA um pouco carregada negativamente.
* valine é neutro, tornando os HBs menos carregados negativamente que a HBA.

Essa diferença no comando faz com que as HBs migrem mais lentamente que a HBA em um gel de eletroforese. As moléculas de HBS tendem a se agrupar, formando polímeros longos e rígidos. Esses polímeros distorcem os glóbulos vermelhos em forma de foice, levando aos sintomas característicos da anemia das células falciformes.

em resumo:

A diferença no padrão eletroforético entre HbA e HBS é devida à substituição única de aminoácidos na cadeia de globina beta, que altera a carga geral da molécula de hemoglobina. Essa diferença no comando resulta em HBS migrando mais lentamente que a HBA em um gel de eletroforese.