As enzimas são máquinas de proteína que precisam assumir formas 3D para funcionar adequadamente. Enzimas tornam-se inativas quando perdem sua estrutura 3D. Uma maneira de isso acontecer é porque a temperatura fica muito quente e a enzima se desnatura ou se desdobra. Outra maneira de as enzimas se tornarem inativas é quando sua atividade é bloqueada por um inibidor químico. Existem diferentes tipos de inibidores. Inibidores competitivos ligam-se e bloqueiam o sítio ativo das enzimas. Inibidores não competitivos se ligam a um sítio diferente do sítio ativo, mas fazem com que o sítio ativo seja não-funcional.

Desnaturado pelo Calor

Os átomos em enzimas normalmente vibram, mas não tão muito que a molécula se desdobra. Aumentar a temperatura da enzima aumenta a quantidade de vibração. Demasiado balançando e a enzima começa a perder sua forma adequada. As enzimas têm uma faixa ótima de temperatura na qual elas são mais ativas. A actividade enzimática aumenta à medida que a temperatura atinge este intervalo óptimo, mas diminui acentuadamente após este intervalo ser passado. A maioria das enzimas animais perde atividade acima de 40 graus Celsius. Existem bactérias chamadas extremófilos que podem sobreviver em fontes termais. Suas enzimas podem resistir a temperaturas que ferver a água.

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Enzimas têm uma região chamada de sítio ativo, que é responsável por realizar a reação química que é o principal objetivo da enzima. Assim como o restante da enzima, o local ativo precisa ter uma forma 3D adequada para funcionar. O sítio ativo é como a boca da enzima. Os grupos laterais de certos aminoácidos penetram no espaço do sítio ativo, muito parecido com os dentes da boca. Esses grupos laterais são responsáveis ​​por fazer a reação química acontecer. Assim como os dentes precisam ser alinhados para mastigar os alimentos, os grupos laterais não podem completar as reações se o local ativo não estiver em sua forma tridimensional.

Inibidores competitivos

Outra maneira enzimática tornar-se menos eficaz é porque sua atividade é bloqueada por um inibidor químico. Inibidores competitivos são moléculas que se ligam ao sítio ativo da enzima. O ativo é onde o substrato, a molécula que a enzima supostamente modifica, se liga, de modo que o inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo. Muitos inibidores competitivos são conhecidos como inibidores reversíveis, porque embora eles liguem o sítio ativo, eles podem cair. Isso transforma a enzima novamente.

Inibidores não competitivos

Outro tipo de inibidor de enzima é chamado de inibidores não competitivos. Esses produtos químicos não se ligam ao sítio ativo, mas a outro sítio da enzima. No entanto, a ligação do inibidor no outro local causa uma alteração na forma da proteína que fecha ou bloqueia o local ativo. Os inibidores não competitivos também são chamados de inibidores alostéricos, uma vez que os sítios alostéricos são locais reguladores que não são o sítio ativo. Algumas enzimas são múltiplas enzimas que se juntam no que é chamado de complexo enzimático. Um inibidor alostérico pode desligar todas as enzimas de um complexo ligando-se a um sítio alostérico.