Enzimas encontradas na natureza podem quebrar certos plásticos, mas não o suficiente para apoiar a reciclagem industrial e conter o flagelo dos resíduos plásticos. Com base no que a natureza tem fornecido, pesquisadores do Rensselaer Polytechnic Institute melhoraram a eficiência de uma folha e ramos de compostagem cutinase que decompõe tereftalato de polietileno (PET), o plástico usado em garrafas de água de plástico transparente e colorido e muitos outros produtos. Os pesquisadores acreditam que a enzima pode ser mais refinada, oferecendo um candidato promissor para a reciclagem ilimitada de PET e possivelmente de outros plásticos, como o acetato de celulose.

Em trabalho publicado recentemente na revista. Bioquímica , os pesquisadores usaram células de levedura para expressar a folha e ramos compost cutinase (LCC) modificada pela adição de moléculas de açúcar - ou glicanos - em dois locais. A enzima modificada "glicosilada" reteve pelo menos metade de sua atividade após 48 horas a 75 graus Celsius, versus uma meia-vida previamente relatada de 40 minutos para a enzima não modificada a 70 graus Celsius.

“Precisamos de plásticos e outros materiais que mantenham um bom desempenho e, depois de usar, podem então ser divididos por processos seguros e suaves em seus blocos de construção originais para reutilização, "disse Richard Gross, autor principal da pesquisa, Constellation Professor de Biocatálise e Engenharia Metabólica, membro do Centro de Biotecnologia e Estudos Interdisciplinares, e Professor de Química e Biologia Química na Rensselaer. "A meta deve ser zero desperdício e, para isso, temos que incorporar a reutilização no projeto de uma ampla gama de polímeros e materiais. Este é um passo encorajador em direção a esse objetivo. "

"Esse avanço promissor, o que é extremamente necessário, pois a poluição do plástico se torna uma ameaça cada vez maior ao nosso meio ambiente, é o resultado do diversificado conjunto de habilidades e ambiente colaborativo que construímos em Rensselaer ", disse Deepak Vashishth, diretor do Centro de Biotecnologia e Estudos Interdisciplinares. "A pesquisa do Dr. Gross ultrapassa os limites entre produtos biológicos e biofabricação, e certamente nos ajudará a resolver os problemas críticos que enfrentamos. "

Com as tecnologias existentes, uma garrafa de plástico não é tanto reciclada quanto reciclada. Depois de um único uso, uma alta porcentagem de garrafas PET vai diretamente para aterros sanitários ou são reutilizadas como outros plásticos, como fibras PET e lã para roupas, tapete, bolsas, mobiliário, e materiais de embalagem. Eventualmente, PET reciclado segue seu caminho para aterros ou outros ambientes indesejáveis, como oceanos e lagos, um destino que muitos consumidores desconhecem quando jogam suas garrafas de água em uma lixeira.

Dividir o PET em seus blocos de construção - ácido tereftálico e etilenoglicol - permitiria a reutilização ilimitada mais comumente associada a outros materiais recicláveis, como vidro e metal. Algumas enzimas que ocorrem naturalmente podem quebrar o PET, mas não dentro dos limites de tempo e temperatura exigidos por um processo de reciclagem industrial. Muitas enzimas perdem sua atividade em temperaturas mais altas, e eventualmente desnaturar. Uma enzima adequada para reciclagem industrial deve ser capaz de operar na temperatura ideal para quebrar o PET, que é cerca de 75 graus Celsius, e deve reter sua atividade o tempo suficiente para realizar seu trabalho de maneira econômica àquela temperatura.

LCC foi inicialmente descoberto por meio de análise metagenômica de um composto de ramo de folha, o que significa que os cientistas extraíram o DNA encontrado em um composto, independentemente dos organismos que o produziram, e então usou o DNA para expressar e catalogar enzimas que estavam presentes. Um estudo de 2012 publicado por pesquisadores não relacionados na revista Microbiologia Aplicada e Ambiental mostrou que o LCC foi capaz de hidrolisar, ou quebrar, BICHO DE ESTIMAÇÃO, mas perdeu atividade rapidamente em temperaturas mais altas. Isso atraiu a atenção de Gross, um especialista em métodos biocatalíticos e sintéticos químicos, que viu a oportunidade de melhorar a "estabilidade cinética" da enzima sem prejudicar sua capacidade de quebrar o PET.

O laboratório estudou a enzima e encontrou três locais de glicosilação separados, sequências de aminoácidos às quais os glicanos estão ligados durante a síntese de proteínas. Gross disse que os locais de glicosilação podem ter evoluído em um organismo anterior e sido conservados, embora não tenham sido usados ​​pela bactéria natural que originalmente produziu essa proteína. Sem considerar, quando a equipe expressou a enzima usando a cepa de levedura Pichia pastoris, eles descobriram que a levedura glicosilava naturalmente a enzima nos três locais. Outras pesquisas mostraram que dois locais de glicosilação produziram uma enzima mais eficaz do que três locais.

Com apenas essas pequenas alterações, a equipe viu uma melhoria superior a 60 vezes na estabilidade cinética. E Gross disse que pesquisas adicionais irão explorar como melhorar ainda mais a cinética e a atividade geral da enzima por meio de experimentos com sequências de aminoácidos para criar estruturas variantes. Através deste trabalho, Gross espera entender as regras de design que levam a um melhor desempenho.

“Esta cutinase é uma excelente candidata para comercialização, mas este trabalho também nos ajudará a redesenhar outras cutinases para quebrar outros polímeros, e esse é um jogo final muito maior, "disse Gross.

"Stabilizing Leaf and Branch Compost Cutinase (LCC) with Glycosylation:Mechanism and Effect on PET Hydrolysis" foi publicado em Bioquímica .