Quando o cientista de materiais da UC Santa Bárbara Omar Saleh e o estudante de graduação Ian Morgan procuraram entender os comportamentos mecânicos de proteínas desordenadas no laboratório, eles esperavam que depois de serem alongados, uma proteína modelo particular voltaria instantaneamente, como um elástico.

Em vez de, esta proteína desordenada relaxou lentamente, levando dezenas de minutos para relaxar em sua forma original - um comportamento que desafiava as expectativas, e sugeriu uma estrutura interna que há muito se pensava existir, mas tem sido difícil de provar.

"A velocidade de relaxamento é importante porque nos dá algumas dicas sobre a organização estrutural da proteína, "disse Morgan, o autor principal em um artigo publicado em Cartas de revisão física . "Isso é importante porque a organização estrutural de uma proteína geralmente está relacionada à sua função biológica."

Enquanto uma proteína com 'dobras' fixas - uma estrutura tridimensional bem definida - está associada à sua função, proteínas desordenadas, com suas estruturas instáveis, derivam suas funções de sua dinâmica.

"Mais de 40% das proteínas humanas são pelo menos parcialmente desdobradas, e muitas vezes estão ligados a processos biológicos críticos, bem como doenças debilitantes, "Morgan disse.

O relaxamento lento é, na verdade, um comportamento tipicamente reservado para proteínas dobradas.

"Na década de 1980, foi descoberto que proteínas dobradas exibem relaxamentos lentos, "Morgan disse, em um comportamento típico de vidros - uma classe de materiais que não são nem verdadeiramente líquidos nem em estado sólido cristalino, mas pode exibir características de qualquer um dos estados.

"Temos estudado proteínas dobradas há muito tempo e desenvolvemos muitas ferramentas boas para elas, por isso, descobriu-se rapidamente que os relaxamentos lentos poderiam ser explicados por um mecanismo pelo qual moléculas "frustradas" tentando se encaixar em um pequeno espaço, "Morgan disse - um mecanismo chamado" bloqueio "." Esta explicação nos ajudou a entender melhor a estrutura das proteínas dobradas e explicar o comportamento vítreo em muitos outros sistemas. "

Contudo, a proteína, que os pesquisadores estavam tentando esticar por meio de um dispositivo conhecido como pinça magnética, era uma proteína desordenada. Por definição, não estava tentando embalar muitas moléculas em um espaço pequeno, então não deve ocorrer o problema de congestionamento, Saleh disse.

"Então, quando observamos relaxamentos lentos, isso significava que nossa definição da proteína estava errada ou deveria haver outro mecanismo, "Morgan disse.

Além disso, permitindo que a proteína esticada relaxe, mas esticando-a novamente com menos força antes que ela tenha a chance de relaxar totalmente, os pesquisadores descobriram que a proteína "lembrou-se" de seu alongamento anterior - inicialmente alongando, como esperado com mais força, mas eventualmente relaxando lentamente de novo alongando como esperado com menos força, mas, em seguida, relaxando lentamente com o tempo. Conceitualmente, Morgan explicou, quanto mais a proteína é esticada, mais tempo leva para relaxar, portanto, "lembra" por quanto tempo foi puxado.

Para explicar esses inesperados, comportamentos vítreos, os pesquisadores se inspiraram em alguns objetos bastante mundanos:papel amassado e espuma de memória. Ambos os sistemas estruturalmente desordenados, eles exibem uma lentidão semelhante, relaxamento logarítmico após ser submetido a forças, e particularmente no caso da espuma, um efeito de "memória".

Para os pesquisadores, os comportamentos sugeriram que, como a espuma viscoelástica e o papel amassado, a estrutura interna da proteína não era uma de uma, unidade fixa, mas um de vários, subestruturas independentes de uma gama de forças entre fortes e fracas que respondem a uma gama de forças exercidas no material ao longo de diferentes períodos de tempo. Por exemplo, estruturas fortes podem suportar uma certa quantidade de tensão antes de serem separadas e serem as primeiras a relaxar, ao passo que as estruturas fracas se alongam com forças menores e demoram mais para relaxar.

Com base nesta noção de múltiplas subestruturas e confirmada com dados experimentais, os pesquisadores determinaram que a taxa de relaxamento logarítmico da proteína é inversamente proporcional à força de alongamento.

"Quanto mais forte for a força de alongamento aplicada à proteína desordenada, quanto mais a proteína relaxou na mesma quantidade de tempo, "Saleh explicou.

"Sistemas mecânicos desordenados com arranjos estruturais semelhantes tendem a ser notavelmente duráveis, "Morgan disse." Eles também têm propriedades mecânicas diferentes dependendo de quanto você os puxa e comprime. Isso os torna muito adaptáveis, dependendo da magnitude e frequência da força. "Compreender a estrutura por trás dessa capacidade de adaptação pode abrir a porta para materiais dinâmicos futuros, naquela, Morgan disse, "assim como seu cérebro, os ajuda a filtrar informações sem importância e os torna mais eficientes no armazenamento de estímulos repetidos. "