As proteínas são macromoléculas fundamentais para a vida, com uma diversidade de funções, como atuar como canais através das paredes celulares, catalisadores, Dobradores de DNA, etc. Quando se trata dessas funções, o que importa é o layout dos ramos secundários, composto pelos aminoácidos de cada proteína, como alanina, glutamina, arginina, fenilalanina e tirosina. Estes são estabilizados principalmente por interações fracas - como ligações de hidrogênio, interações intramoleculares, e forças dispersivas inter moleculares, - entre a espinha dorsal e a cadeia lateral de seus aminoácidos.
Em um novo estudo publicado em EPJ D , Jorge González, da Universidade do País Basco, em Leioa, Espanha e colegas desenvolveram um método teórico para calcular a disposição mais estável que as biomoléculas tentam adotar quando estão juntas, ou em contato próximo nos casos em que a ligação é fraca. Eles também demonstram que seu modelo é consistente com nossa compreensão dos mesmos sistemas obtidos com os experimentos, como a análise espectroscópica.
O simples tamanho dessas moléculas impede a correlação dos resultados da configuração obtida para os aminoácidos isolados com os mesmos aminoácidos que constituem os ramos secundários na estrutura das proteínas. Conhecimento da conformação adotada pelos aminoácidos capeados, autores acreditam, pode ser útil para a extrapolação de suas propriedades para sistemas maiores, como polipeptídeos ou proteínas.
A equipe primeiro usou a mecânica molecular para identificar a conformação 3D onde a energia das biomoléculas seria mais estável. Eles então incluíram interações da mecânica quântica em seu modelo para entender melhor a estrutura e as vibrações das várias conformações junto com sua densidade de elétrons. Eles então analisaram a natureza das forças intramoleculares em cada aminoácido usando tipos de ligação como ligações de hidrogênio.
Eles descobriram que as 15 conformações mais estáveis estudadas tinham aminoácidos tampados isolados, cuja estrutura se assemelha àquelas encontradas nas proteínas. Contudo, eles desempenham um papel diferente nos aminoácidos estudados, dependendo do caráter de sua cadeia lateral.
