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    Por que a solução de proteína fica roxa quando o sulfato de cobre é adicionado?
    A reação de uma solução de proteína que fica roxa quando o sulfato de cobre é adicionado é um exemplo clássico do teste biuret , um teste químico simples usado para detectar a presença de ligações peptídicas. Aqui está por que isso acontece:

    * íons de cobre interagem com ligações peptídicas: O sulfato de cobre (cuso₄) se dissocia em solução para formar íons de cobre (Cu²⁺). Esses íons de cobre têm uma forte afinidade pelos átomos de nitrogênio nas ligações peptídicas, que ligam os aminoácidos em proteínas.

    * Formação do complexo: Quando os íons de cobre interagem com duas ou mais ligações peptídicas, eles formam um complexo com uma cor roxa característica. Este complexo é formado devido a ligações de coordenação entre o íon de cobre e os átomos de nitrogênio nas ligações peptídicas.

    * Intensidade de cor: A intensidade da cor roxa é diretamente proporcional à concentração de ligações peptídicas presentes. Isso permite que o teste de biureto seja usado para quantificar o teor de proteínas de uma amostra.

    Nota: A cor roxa é especificamente devido à formação de um complexo de coordenação entre os íons de cobre e as ligações peptídicas. Este complexo possui um espectro de absorção distinto que faz com que a solução pareça roxa.

    Por que não outras cores?

    * Outras reações: Embora os íons de cobre possam interagir com outros componentes em uma solução de proteína, a cor roxa é específica para a interação com as ligações peptídicas. As reações com outros componentes podem levar a diferentes alterações de cores, mas o teste de biureto depende especificamente da cor roxa para a detecção de peptídeos.

    em resumo: A cor roxa observada quando o sulfato de cobre é adicionado a uma solução proteica é resultado da formação de um complexo de coordenação entre íons de cobre e ligações peptídicas. Essa reação é a base para o teste de biureto, um método amplamente utilizado para detectar a presença de proteínas.
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