Uma série de cadeias laterais hidrofóbicas se reunirá como uma proteína dobra em uma solução aquosa e será estabilizada por o efeito hidrofóbico .

Aqui está um colapso:

* Efeito hidrofóbico: As moléculas de água são polares e formam fortes ligações de hidrogênio entre si. As moléculas não polares (como cadeias laterais hidrofóbicas) atrapalham essas ligações de hidrogênio e, portanto, são desfavoráveis ​​em um ambiente aquoso. Para minimizar essa interrupção, as cadeias laterais hidrofóbicas se agrupam no interior da proteína, longe da água.
* estabilização : Esse agrupamento não é acionado por uma atração direta entre as cadeias laterais hidrofóbicas. Em vez disso, é uma conseqüência do aumento da entropia (distúrbio) das moléculas de água circundante quando os grupos hidrofóbicos são enterrados dentro da proteína. Esse aumento na entropia aciona o processo de dobragem e estabiliza a estrutura proteica dobrada.

Em resumo, as cadeias laterais hidrofóbicas em uma proteína são levadas a se unir em um ambiente aquoso para minimizar a interrupção das moléculas de água e aumentar a entropia geral do sistema. Esta é uma grande força motriz na dobragem de proteínas.