Muitas proteínas na natureza existem como glicoproteínas, que consistem em proteína (cadeia polipeptídica) e glicano (cadeia de açúcar). A estrutura da proteína é determinada com base em seu projeto genético, mas a informação sobre os glicanos não é diretamente codificada pelo genoma. Portanto, é difícil controlar a glicosilação de proteínas.
Sob essas circunstâncias, um grupo de pesquisa colaborativo, incluindo pesquisadores da Universidade da Cidade de Nagoya, Institutos Nacionais de Ciências Naturais e Academia Sinica, encontrou uma sequência de aminoácidos específica em um polipeptídeo que induz uma estrutura de glicano específica chamada Lewis X. mostrou anteriormente que Lewis X modifica especificamente a proteína LAMP-1 em células-tronco neurais de camundongo através da ação enzimática da fucosiltransferase 9 (FUT9).

Neste estudo mais recente publicado em Communications Biology , eles mostraram que a modificação de Lewis X específica para LAMP-1 ocorre não apenas em células-tronco neurais, mas também em várias células de mamíferos cultivadas. Além disso, eles descobriram que uma sequência consistindo de resíduos de 29 aminoácidos em LAMP-1 promove a modificação Lewis X catalisada pela enzima, e essa sequência induz a modificação Lewis X quando fundida a outras proteínas usadas como biofármacos. Isso significa que em moléculas de glicoproteínas, uma sequência específica de aminoácidos pode determinar suas estruturas de glicano.

A maioria dos biofármacos são glicoproteínas, como melhor exemplificado pelos anticorpos terapêuticos. Suas estruturas de glicano são críticas para sua eficácia e segurança. Portanto, o controle da glicosilação é uma questão importante no desenvolvimento de biofármacos. Espera-se que essas descobertas sobre um código regulador de glicosilação de proteínas abram o caminho para controlar a glicosilação de biofármacos. + Explorar mais

Uma combinação vencedora para a síntese de glicoproteínas