A enzima catalase é uma das enzimas mais eficientes conhecidas, já que cada enzima pode realizar cerca de 800.000 eventos catalíticos por segundo. A catalase protege as células das moléculas de peróxido de hidrogênio (H2O2), convertendo-as em oxigênio (O2) e água (H2O). H2O2 pode danificar o DNA. A catalase é formada por quatro partes individuais, ou monômeros, que envolvem uma enzima em forma de haltere. Cada monômero possui um centro catalítico que contém uma molécula heme, que se liga ao oxigênio. Cada monômero também se liga a uma molécula de NADPH, que protege a própria enzima dos efeitos prejudiciais do H2O2. Catalase funciona melhor em um pH de 7, e é altamente abundante em peroxissomos, que são as bolsas dentro de uma célula que quebram moléculas tóxicas.

Todos os Quatro Um, E Um Por Todos
Catalase é uma enzima de quatro partes, ou um tetrâmero. Quatro monômeros se envolvem para formar uma enzima em forma de haltere. Cada monômero tem quatro domínios, ou partes - como partes do corpo que fazem coisas diferentes. O segundo domínio é aquele que contém o grupo heme. O terceiro domínio é conhecido como o domínio de encapsulamento, que é onde os quatro monômeros se envolvem para formar um tetrâmero. Muitas pontes de sal, ou interações iônicas entre as cadeias laterais de aminoácidos positivamente e negativamente carregadas, mantêm os quatro monômeros juntos. Os monômeros se entrelaçam, tornando a enzima tetrâmero muito estável.

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Cada monômero do tetrâmero de catalase contém um grupo heme. Os grupos heme são moléculas em forma de disco que possuem um átomo de ferro no centro, que se liga ao oxigênio. O heme está enterrado no meio do domínio catalítico de cada monômero. Cada monômero de catalase também se liga a uma molécula de NADPH, mas em sua superfície. O NADPH está lá para proteger a enzima do H2O2 que deve catalisar. Uma molécula de H2O2 pode se tornar uma molécula de superóxido, que é dois átomos de oxigênio ligados um ao outro, com um deles tendo um elétron extra que é altamente reativo - o que significa que ele pode interagir com elétrons em ligações químicas de outras moléculas e quebrar essas ligações.

É tão rápido

Os radicais de oxigênio, como o H2O2, são produzidos por processos celulares normais. Como eles são perigosos para a célula, eles devem ser convertidos em moléculas benignas. Catalase é uma das enzimas mais rápidas conhecidas. Cada monômero no tetrâmero de catalase pode realizar quase 200.000 eventos catalíticos por segundo. Como um tetrâmero tem quatro monômeros, cada enzima catalase pode fazer cerca de 800.000 eventos catalíticos por segundo. O catalase precisa desse nível de eficiência porque o H2O2 é perigoso para a célula. Catalase enzimas se acumulam em bolsas chamadas peroxisomes dentro de uma célula. Peroxissomos são vesículas que degradam moléculas que são tóxicas para a célula, incluindo radicais de oxigênio como o H2O2.

pH neutro

Pesquisadores estudaram a atividade da catalase a um pH de 7,4 e a 25 graus Celsius (77 graus Fahrenheit). O pH ideal para a catalase é de cerca de 7, então, uma maneira de os pesquisadores pararem a atividade da catalase em um tubo de ensaio é alterar o pH adicionando um ácido forte ou uma base forte. Dentro da célula, a catalase se acumula nos peroxissomos, que têm pHs variáveis ​​quando medidos em diferentes células. A revista "IUBMB Life" relatou que os peroxissomos foram encontrados para ter pHs que variam de 5,8-6,0, 6,9-7,1 e 8,2. Assim, diferentes peroxissomos podem conter diferentes quantidades de catalase, ou podem ativar ou desativar a catalase dependendo de como eles regulam seu nível de pH interno.