A enzima bacteriana extrai elementos de terras raras de maneira ecologicamente correta
p Elementos de terras raras de lantânio (La) a európio (Eu). Com o aumento do peso atômico, o raio do íon diminui sequencialmente. Crédito:imago images / JOKER / Alexander Stein
p Os elementos de terras raras são vitais para muitas tecnologias modernas. Os químicos da LMU mostraram agora que um cofator encontrado em uma enzima bacteriana pode extrair seletivamente alguns desses metais de misturas de uma forma ambientalmente benigna. p Os elementos de terras raras (REEs) são um ingrediente indispensável dos dispositivos eletrônicos que agora são parte integrante de nossas vidas diárias. Eles são empregados em computadores, smartphones, motores elétricos e muitas outras tecnologias importantes como componentes de ímãs e baterias, e também servem como catalisadores químicos poderosos. REEs compreendem 17 elementos - escândio, ítrio, lantânio e os 14 lantanídeos que se seguem ao lantânio na Tabela Periódica. Na natureza, eles ocorrem como misturas e são freqüentemente encontrados em associação com os elementos radioativos urânio e tório. Todos os REEs exibem propriedades químicas muito semelhantes, o que torna difícil separá-los um do outro, tarefa que consome muita energia e ambientalmente problemática. Agora, uma equipe liderada pelo químico LMU, Professor Lena Daumann, mostrou que um cofator enzimático chamado pirroloquinolina quinona (PQQ) encontrado em certas espécies de bactérias se liga seletivamente a REEs específicos e pode ser usado para separá-los de misturas.
p Que REEs também desempenham papéis essenciais na biosfera foi descoberto há menos de 10 anos, quando foi demonstrado que certos tipos de bactérias podem retirar seletivamente os lantanídeos do meio ambiente, que são então incorporados em enzimas para uso como catalisadores metabólicos. Por exemplo, em bactérias metilotróficas, lantânio ou európio ligam-se a PQQ na enzima metanol desidrogenase (MDH), e desempenha um papel essencial na oxidação do metanol - uma parte importante do metabolismo energético dessas bactérias. Daumann e seus colegas já caracterizaram a interação de PQQ com esses REEs em detalhes e, em cooperação com pesquisadores baseados em Berlim e Münster, eles isolaram complexos PQQ-lantanídeo e determinaram suas estruturas moleculares pela primeira vez na ausência da matriz enzimática.
p Os resultados demonstram que PQQ pode remover seletivamente alguns REEs por precipitação de soluções aquosas contendo misturas de seus sais, sem a necessidade de solventes orgânicos potencialmente perigosos ou outros aditivos. Surpreendentemente, PQQ se liga preferencialmente aos lantanídeos maiores, incluindo neodímio. A reciclagem deste último é de particular interesse para tecnologias sustentáveis. "Uma característica dos lantanídeos é que o raio iônico diminui progressivamente ao longo da linha do lantânio ao lutécio, e essas diferenças minúsculas podem ser usadas para separá-los, "Daumann explica. Até agora, não ficou claro por que as bactérias preferencialmente selecionam os lantanídeos maiores para funções bioquímicas. Com base em seus resultados mais recentes, os autores do novo estudo suspeitam que isso tenha a ver com a estrutura do PQQ. Provavelmente, o sítio ativo em enzimas contendo PQQ foi otimizado para acomodar os íons maiores na série REE. As novas descobertas devem estimular ainda mais o interesse no uso de bactérias para a reciclagem de REEs. O estudo aparece na revista
Química:Um Jornal Europeu , e é destaque na capa da última edição.