Marco Krewing, Abdulkadir Yayci e Julia Bandow estão pesquisando possibilidades de catálise ambientalmente correta com enzimas. Crédito:RUB, Marquard
Uma equipe de pesquisa de Bochum desenvolveu um novo método para conduzir enzimas cataliticamente ativas.
Comparado com os métodos químicos tradicionais, a catálise enzimática tem inúmeras vantagens. Mas também tem pontos fracos. Algumas enzimas não são muito estáveis. As enzimas que convertem o peróxido de hidrogênio são mesmo inativadas por altas concentrações do substrato. Uma equipe de pesquisa da Ruhr-Universität Bochum (RUB), junto com parceiros internacionais, desenvolveu um processo em que o material de partida, ou seja, peróxido de hidrogênio, é alimentado aos biocatalisadores de uma maneira controlada usando plasma. As próprias enzimas são protegidas de componentes nocivos do plasma por uma camada tampão. Usando duas enzimas modelo, a equipe mostrou que o processo funciona, conforme relatado no jornal ChemSusChem a partir de 5 de fevereiro de 2020.
Condições mais suaves, menos consumo de energia e desperdício
Na biocatálise, produtos químicos são produzidos por células ou seus componentes, em particular por enzimas. A biocatálise tem muitas vantagens sobre os processos químicos tradicionais:as condições de reação são geralmente muito mais suaves, o consumo de energia é menor e menos resíduos tóxicos são produzidos. A alta especificidade das enzimas também significa que ocorrem menos reações colaterais. Além disso, alguns produtos químicos finos só podem ser sintetizados por biocatálise.
O ponto fraco da biocatálise enzimática é a baixa estabilidade de algumas enzimas. "Uma vez que a enzima frequentemente precisa ser substituída em tais casos - o que é caro - é extremamente importante aumentar a estabilidade sob condições de produção, "explica o autor principal, Abdulkadir Yayci, da cadeira de microbiologia aplicada, chefiada pela professora Julia Bandow.
Peróxido de hidrogênio:necessário, mas prejudicial
A equipe de pesquisa tem estudado duas classes semelhantes de enzimas:peroxidases e peroxigenases. Ambos usam peróxido de hidrogênio como material inicial para oxidações. O problema crucial é que o peróxido de hidrogênio é absolutamente necessário para a atividade, mas em concentrações mais altas leva à perda de atividade das enzimas. No que diz respeito a essas classes de enzimas, portanto, é vital fornecer peróxido de hidrogênio em doses precisas.
Para este fim, os pesquisadores investigaram plasmas como fonte de peróxido de hidrogênio. O plasma descreve o quarto estado da matéria que é criado quando a energia é adicionada a um gás. Se os líquidos forem tratados com plasmas, um grande número de espécies reativas de oxigênio e nitrogênio são formadas, alguns dos quais, então, reagem para formar peróxido de hidrogênio de longa duração, que pode ser usado para biocatálise.
Reações biocatalíticas com peróxido de hidrogênio gerado por plasma são possíveis
Em um experimento em que a peroxidase de rábano serviu como uma das enzimas modelo, a equipe mostrou que este sistema funciona em princípio. Ao mesmo tempo, os pesquisadores identificaram os pontos fracos do tratamento com plasma:"O tratamento com plasma também ataca diretamente e inativa as enzimas, provavelmente por meio do altamente reativo, espécies de vida curta no líquido tratado com plasma, "descreve Abdulkadir Yayci. O grupo de pesquisa melhorou as condições de reação ao ligar a enzima a um material carreador inerte. Isso cria uma zona tampão acima da enzima na qual as espécies de plasma altamente reativas podem reagir sem prejudicar a enzima.
Os pesquisadores então testaram sua abordagem usando uma segunda enzima, a peroxigenase inespecífica do fungo Agrocybe aegerita. Esta peroxigenase tem a capacidade de oxidar um grande número de substratos de forma altamente seletiva. "Demonstramos com sucesso que essa especificidade é mantida mesmo sob tratamento com plasma e que reações biocatalíticas altamente seletivas são possíveis usando plasma, "conclui Julia Bandow.