Imagine um açúcar que tenha apenas 38 por cento das calorias do açúcar de mesa tradicional, é seguro para diabéticos, e não causará cáries. Agora acrescente que este adoçante dos sonhos não é um substituto artificial, mas um açúcar real encontrado na natureza e tem gosto de, Nós vamos, açúcar. Você provavelmente gostaria de usar isso em sua próxima xícara de café, direito?

Este açúcar é denominado tagatose. O FDA o aprovou como um aditivo alimentar, e não houve relatos até o momento dos problemas que muitos substitutos do açúcar têm - como sabor metálico, ou pior, links para o câncer - de acordo com pesquisadores e a FAO / OMS, que certificou o açúcar como "geralmente considerado seguro".

Então, por que não está em todas as suas sobremesas favoritas? A resposta está nas despesas de produção. Embora derivado de frutas e laticínios, tagatose não é abundante e é difícil de extrair dessas fontes. O processo de fabricação envolve a conversão de galactose obtida mais facilmente em tagatose e é altamente ineficiente, com rendimentos que podem chegar a apenas 30%.

Mas os pesquisadores da Tufts University desenvolveram um processo que pode desbloquear o potencial comercial desse produto de baixa caloria, açúcar de baixo índice glicêmico. Em uma publicação recente em Nature Communications , O professor assistente Nikhil Nair e o colega de pós-doutorado Josef Bober, ambos da Escola de Engenharia, surgiu com uma forma inovadora de produzir o açúcar usando bactérias como minúsculos biorreatores que encapsulam as enzimas e reagentes.

Usando essa abordagem, eles alcançaram rendimentos de até 85 por cento. Embora haja muitas etapas desde o laboratório até a produção comercial, rendimentos tão altos poderiam levar à fabricação em grande escala e à obtenção de tagatose em todas as prateleiras dos supermercados.

A enzima de escolha para fazer tagatose a partir da galactose é chamada de L-arabinose isomerase (LAI). Contudo, galactose não é o principal alvo da enzima, portanto, as taxas e rendimentos da reação com galactose são menos do que ideais.

Em uma solução, a enzima em si não é muito estável, e a reação só pode avançar até que cerca de 39 por cento do açúcar seja convertido em tagatose a 37 graus Celsius (cerca de 99 graus Fahrenheit), e apenas até 16 por cento a 50 graus Celsius (cerca de 122 graus Fahrenheit), antes que a enzima se degrada.

Nair e Bober procuraram superar cada um desses obstáculos por meio da biofabricação, usando Lactobacillus plantarum - uma bactéria segura para alimentos - para fazer grandes quantidades da enzima LAI e mantê-la segura e estável dentro dos limites da parede celular bacteriana.

Eles descobriram que, quando expresso em L. plantarum, a enzima continuou convertendo galactose em tagatose e aumentou o rendimento para 47 por cento a 37 graus Celsius. Mas agora que a enzima LAI foi estabilizada dentro da célula, poderia aumentar o rendimento para 83 por cento na temperatura mais alta de 50 graus Celsius sem degradar significativamente, e estava produzindo tagatose em um ritmo muito mais rápido.

Para determinar se eles poderiam impulsionar a reação ainda mais rápido, Nair e Bober examinaram o que ainda pode estar limitando isso. Eles encontraram evidências de que o transporte do material de partida, galactose, na célula era um fator limitante. Para resolver esse problema, eles trataram as bactérias com concentrações muito baixas de detergentes - apenas o suficiente para fazer com que suas paredes celulares vazassem, de acordo com os pesquisadores. A galactose foi capaz de entrar e a tagatose foi liberada das células, permitindo que a enzima converta galactose em tagatose em uma taxa mais rápida, reduzindo algumas horas do tempo necessário para obter um rendimento de 85 por cento a 50 graus Celsius.

"Você não pode vencer a termodinâmica. Mas embora isso seja verdade, você pode contornar suas limitações com soluções de engenharia, "disse Nair, quem é o autor correspondente do estudo. "É como o fato de que a água não fluirá naturalmente de uma elevação inferior para uma elevação superior porque a termodinâmica não permite. No entanto, você pode vencer o sistema, por exemplo, usando um sifão, que puxa a água primeiro, antes de deixá-la sair pela outra extremidade. "

Encapsulando a enzima para estabilidade, executando a reação em temperatura mais alta, e alimentá-lo com mais matéria-prima através de membranas celulares com vazamento são todos "sifões" usados ​​para puxar a reação para frente.

Embora seja necessário mais trabalho para determinar se o processo pode ser escalado para aplicações comerciais, a biofabricação tem o potencial de melhorar os rendimentos e ter um impacto no mercado de substitutos de adoçantes, que foi estimado em US $ 7,2 bilhões em 2018, de acordo com a empresa de pesquisa de mercado Knowledge Sourcing Intelligence.

Nair e Bober também observam que há muitas outras enzimas que podem se beneficiar do uso de bactérias como pequenos reatores químicos que aumentam a estabilidade da enzima para reações de alta temperatura e melhoram as taxas e rendimentos de conversão e síntese. À medida que procuram explorar outros aplicativos, desde a fabricação de ingredientes alimentícios até plásticos, haverá muito em seu prato.