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    Nova área de pesquisa:Como as estruturas das proteínas mudam devido às forças normais

    A estrutura da mioomesina com regiões elásticas mostradas em vermelho. Crédito:Matthias Wilmanns

    As proteínas feitas em nossas células são dobradas em formas específicas para que possam cumprir suas funções. Os cientistas descobriram as estruturas estáticas de mais de 100, 000 proteínas, mas como eles mudam em resposta a forças na célula, como contrações musculares, é amplamente desconhecido. Matthias Wilmanns e colegas do Laboratório Europeu de Biologia Molecular em Hamburgo, Alemanha, desenvolveu métodos para estudar a estrutura de uma proteína "absorvente de tensão" conforme ela muda durante as contrações musculares. Eles apresentarão seu trabalho na 63ª Reunião Anual da Sociedade Biofísica, a ser realizado de 2 a 6 de março, 2019 em Baltimore, Maryland.

    Cada unidade muscular possui uma série de hastes de proteína altamente organizadas que são puxadas para se sobrepor quando um músculo se contrai ou se separam quando um músculo é alongado. A mioomesina é uma proteína que estabiliza e organiza esses bastonetes, agindo para absorver a tensão nos músculos alongados para evitar que as unidades musculares se quebrem. Wilmanns, em colaboração com o grupo de Matthias Rief na Universidade Técnica de Munique, usou microscopia de força atômica para esticar e medir moléculas individuais de mioomesina. Myomesin tornou-se 2,5 vezes mais longo com a força, e sua estrutura de alta resolução mostrou que isso era devido a ligantes tipo furtivo na proteína que permitem que ela se estenda sem se desdobrar. Contudo, uma questão chave permanece em demonstrar que esses mecanismos se aplicam também em condições fisiológicas. Para resolver esta questão, Wilmanns e seus colegas estão agora desenvolvendo experimentos para visualizar as mudanças na mioomesina dentro das células musculares usando imagens de alta resolução.

    "O músculo é um bom modelo para observar como suas proteínas respondem à força, porque experimenta forças extraordinariamente altas, mas temos pequenas forças em todo o corpo, "explicou Wilmanns." Agora temos métodos sensíveis o suficiente para medir forças muito pequenas, portanto, podemos começar a observar o comportamento de diferentes proteínas que respondem a forças muito pequenas. No momento, pouco se sabe sobre os mecanismos de elasticidade molecular das proteínas. "


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