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    A hidrofobicidade do vírus pode ajudar a purificar vacinas

    A camada repelente de água de proteínas que compõem o capsídeo de um parovírus suíno foi o foco do estudo de Caryn Heldt. Crédito:Michigan Technological University

    Uma pessoa não precisa ficar doente para pegar um vírus. Os pesquisadores esperam detectar vírus para detecção e vacinação ao compreender suas camadas externas pegajosas.

    As estruturas complexas que formam a superfície de um vírus são pequenas tramas de proteínas que têm um grande impacto na forma como o vírus interage com as células e seu ambiente. Uma ligeira mudança na sequência de proteínas torna esta superfície ligeiramente repelente de água, ou hidrofóbico, fazendo com que ele adira a outras superfícies hidrofóbicas.

    Um novo jornal, publicado recentemente em Colóides e superfícies B:biointerfaces , detalha a hidrofobicidade da superfície em parovírus suíno (PPV).

    Vacinas, Remoção e Detecção

    Caryn Heldt, professor associado de engenharia química na Michigan Technological University, é o autor principal do artigo. Atualmente, ela está em licença sabática em St. Louis, trabalhando com a Pfizer para entender melhor como a hidrofobia de superfície pode ser usada para melhorar a produção de vacinação.

    "A purificação da vacina tem tudo a ver com interações de superfície; se os componentes se separarem, então eles não podem ser usados ​​como terapêuticos, "Heldt diz, acrescentando que a detecção e remoção de vírus também dependem de interações de superfície. "Isso também pode ajudar os biólogos a entender as interações de um vírus com uma célula."

    O engenheiro químico Caryn Heldt trabalha com o estudante de graduação Ashish Saksule em seu laboratório. Crédito:Michigan Technological University

    A principal descoberta deste artigo é que Heldt e sua equipe compararam métodos experimentais com métodos computacionais para medir a química da superfície.

    Modelos e experimentos

    Como a hidrofobicidade do vírus é relativamente nova e difícil de medir, A equipe de Heldt se concentrou no uso de modelos de hidrofobicidade como comparação. Eles compararam as medições de hidrofobicidade esperadas com base na proteína principal do vírus, o PPV sem envelope, a proteínas modelo bem estudadas que abrangem uma gama de repelir ou atrair água. Em seguida, eles analisaram as amostras usando dois tipos de cromatografia - a análise de misturas químicas - junto com corantes fluorescentes que iluminam de forma pegajosa, manchas hidrofóbicas nas proteínas.

    A chave é que as medições se concentram no que é fácil de alcançar. Esses locais são parte do que é chamado de área de superfície acessível a solvente de uma estrutura de cristal. O estreitamento da área observada em um experimento ajudou a equipe a medir a hidrofobicidade.

    "Todo o capsídeo do vírus é muito grande e complexo para fazer esses cálculos, "Heldt diz, explicando o capsídeo é um invólucro externo feito de 60 cópias de proteínas semelhantes - VP1, VP2, VP3 - e sua equipe testou as partes expostas do VP2, qual é o mais abundante. "Foi interessante que ainda pudemos correlacionar nossos cálculos de área de superfície exposta ao solvente com os resultados experimentais porque estávamos usando apenas essa proteína."

    A forte correlação entre os resultados computacionais e experimentais indica que PPV - e provavelmente outros vírus - têm uma hidrofobicidade mensurável. Uma vez que as medições são melhor compreendidas, então, Heldt e outros pesquisadores podem detectar vírus com mais eficiência. Isso pode melhorar a detecção de vírus, concentrando-os e purificando vacinas.


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