p Uma equipe de pesquisadores verificou que é possível projetar nanofibras de duas camadas que consistem em uma linha ordenada de peptídeos alternados, e também determinou o que faz esses peptídeos se agruparem automaticamente nesse padrão. A descoberta fundamental levanta a possibilidade de criar nanofibras de peptídeo "ABAB" sob medida com uma variedade de aplicações biomédicas. p Os peptídeos são pequenas proteínas, composto de fitas curtas de aminoácidos. Está bem estabelecido que os peptídeos podem se automontar em nanofibras compostas de folhas beta. Contudo, essa automontagem normalmente envolve cópias idênticas da mesma molécula - a molécula A se conecta a outra molécula A.

p O novo trabalho prova não apenas que peptídeos alternados podem criar essas folhas beta - em um padrão ABAB - mas também por que isso acontece.

p "Nossa equipe baseou-se em simulações computacionais, observações de ressonância magnética nuclear (NMR) e abordagens experimentais para este trabalho, e agora sabemos o que impulsiona a criação dessas estruturas alternadas de peptídeos, "diz Carol Hall, autor correspondente de um artigo sobre o trabalho e Camille Dreyfus Distinguished University Professor de Engenharia Química e Biomolecular na North Carolina State University.

p "Isso é importante porque, uma vez que você entende por que os peptídeos nessas estruturas ABAB estão se comportando dessa maneira, você pode desenvolver mais deles, "Hall diz.

p Para este estudo, os pesquisadores trabalharam com um par de peptídeos chamados CATCH (+) e CATCH (-). Quando introduzido em uma solução, os peptídeos se organizam em uma fileira, alternando os dois peptídeos. Os peptídeos também se agrupam em duas camadas de folha beta por nanofibra.

p O próprio estudo envolveu três componentes. O laboratório de Greg Hudalla na Universidade da Flórida criou os peptídeos, facilitou a co-montagem das folhas beta do peptídeo e realizou um trabalho experimental que forneceu uma visão geral do sistema e seu comportamento. Hudalla é coautor do artigo e professor associado do Departamento de Engenharia Biomédica da Família J. Crayton Pruitt da UF.

p Enquanto isso, A equipe de Anant Paravastu na Georgia Tech usou NMR de estado sólido para medir as posições relativas precisas de átomos e moléculas nas folhas beta do peptídeo ABAB. Paravastu é co-autor do artigo e professor associado da Escola de Engenharia Química e Biomolecular da Georgia Tech.

p Por último, A equipe de Hall na NC State conduziu simulações computacionais para determinar o que estava conduzindo o comportamento visto pelos pesquisadores da UF e Georgia Tech.

p Parece haver várias forças em jogo na orientação da montagem das estruturas alternadas de peptídeos. Um dos dois tipos de peptídeo é carregado negativamente, enquanto o segundo tipo é carregado positivamente. Porque positivo e negativo se atraem, enquanto os peptídeos da mesma carga se repelem, isso leva à ordem alternada de peptídeos na fita.

p Outro aspecto da organização do sistema, o empilhamento, é impulsionado pelos tipos de aminoácidos em cada peptídeo. Especificamente, alguns dos aminoácidos em cada peptídeo são hidrofóbicos, enquanto outros são hidrofílicos. Os aminoácidos hidrofóbicos, na verdade, querem ficar um com o outro, o que resulta no efeito de "empilhamento" de duas camadas visto nas folhas beta.

p "É importante que diferentes forças se equilibrem para produzir a estrutura alvo, "Hall diz." Se qualquer uma das forças moleculares for muito forte ou muito fraca, as moléculas podem nunca se dissolver na água ou podem deixar de reconhecer seus parceiros pretendidos. Em vez de uma nanoestrutura ordenada, as moléculas podem formar uma bagunça desorganizada, ou nenhuma estrutura. "

p "Estamos interessados ​​nisso porque nos dá um vislumbre da natureza fundamental de como esses sistemas podem funcionar, "Hudalla diz." Não temos conhecimento de nenhum sistema de co-montagem semelhante na natureza que se assemelhe ao sistema que fizemos aqui.

p "Os sistemas de co-montagem de peptídeos são promissores para aplicações biomédicas porque podemos anexar proteínas aos peptídeos A ou B que têm alguma utilidade específica. Por exemplo, poderíamos criar um arcabouço de peptídeo que contenha uma matriz regular de enzimas, e essas enzimas podem servir como catalisadores para influenciar a química do corpo em áreas localizadas. "

p "As estruturas que estamos fazendo aqui são impressionantes, mas eles ainda não são tão precisos e complexos quanto as estruturas biológicas que vemos na natureza, "Paravastu diz." Da mesma forma, não temos conhecimento das estruturas naturais que contêm essa estrutura peptídica alternada. Este é um bom começo. Estamos ansiosos para ver para onde isso vai. "

p “Este trabalho não teria sido possível sem recorrer às diversas áreas de especialização deste grupo de pesquisa, "Hall diz.