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  • Bioestruturas minimalistas projetadas para criar nanomateriais
    p Com os novos heptapeptídeos, pesquisadores do IBB-UAB demonstram que apenas quatro tipos diferentes de aminoácidos, distribuído de maneira específica e combinado sempre com outro quinto tipo, são suficientes para obter o código completo necessário para formar as fibras sintéticas de príons. Crédito:IBB-UAB

    p Pesquisadores do Instituto de Biotecnologia e Biomedicina (IBB-UAB) geraram quatro peptídeos, moléculas menores do que proteínas, capaz de se automontar de maneira controlada para formar nanomateriais. A pesquisa, publicado no jornal ACS Nano , foi conduzido por Salvador Ventura, Marta Díaz Caballero e Susanna Navarro (IBB-UAB), e contou com a colaboração de Isabel Fuentes e Francesc Teixidor (Instituto de Ciência dos Materiais de Barcelona, ICMAB-CSIC). p As novas moléculas são formadas por uma cadeia de sete aminoácidos, cada um dos quais é composto por apenas dois aminoácidos, assim, acelerando e reduzindo significativamente o custo de criação de estruturas amiloides sintéticas funcionais para gerar nanomateriais para biomedicina e nanotecnologia.

    p Em biotecnologia, gerar estruturas amilóides sintéticas funcionais para formar nanoestruturas imitando o processo de geração natural não é novo. A montagem de proteínas em fibras estáveis ​​permite a criação de formas supramoleculares que nenhuma proteína isolada pode criar, e que são usados ​​como nanocondutores, estruturas fotovoltaicas, biossensores e catalisadores.

    p Muito recentemente, pesquisadores começaram a sintetizar sequências de proteínas príon para formar nanomateriais. O interesse nessas sequências está no fato de as proteínas se reunirem de forma mais lenta e controlada, formando altamente ordenado, nanoestruturas não tóxicas. Contudo, o fato de a sequência ser tão longa, com mais de 150 aminoácidos, torna muito difícil e caro sintetizar.

    p "Demonstramos que um projeto adequado pode permitir que o tamanho das sequências de príons sintéticos seja reduzido para apenas 7 aminoácidos, enquanto conserva as mesmas propriedades. Os quatro peptídeos que fabricamos são as estruturas mais curtas desse tipo criadas até agora, e são capazes de formar conjuntos de fibrilas estáveis, "diz Salvador Ventura, Pesquisadora do IBB e do Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular da UAB.

    p Os peptídeos se reúnem para formar enzimas em miniatura capazes de atuar como catalisadores na formação de nanomateriais, como o polímero condutor polipirrol. Crédito:IBB-UAB

    p No estudo, os pesquisadores verificaram a estabilidade e funcionalidade dos quatro peptídeos fabricados. Eles construíram um dos nanomateriais biológicos mais resistentes à degradação descritos até o momento, nanocabos recobertos de prata que podem atuar como nanocondutores elétricos e mini enzimas fibrilares capazes de atuar como catalisadores na formação de nanomateriais orgânicos.

    p As novas moléculas têm inúmeras aplicações, mas os pesquisadores pretendem focar na "geração de nanocondutores elétricos e aproveitar o conhecimento da estrutura amiloide para gerar fibras sintéticas capazes de serem catalisadores de novas reações químicas. O objetivo final será gerar materiais híbridos peptídeo-inorgânicos capazes de fazendo reações complexas, como aqueles criados pelos fotossistemas de plantas, "aponta o pesquisador do IBB.

    p Domínios Prion, no cerne da questão

    p A fim de gerar novos peptídeos, Os pesquisadores do IBB basearam seu trabalho em sequências específicas de proteínas príon, conhecidos como domínios príon (PrDs). “Estudamos quais aminoácidos são mais frequentes e como eles se distribuem nessas regiões, demonstrar que apenas 4 tipos diferentes de aminoácidos distribuídos de maneira específica e sempre combinados por um quinto tipo de aminoácido é suficiente para ter o código completo necessário para formar as fibras sintéticas do príon. Na verdade, cada um dos heptapeptídeos (mini-PrDs) projetados contém apenas dois tipos diferentes de aminoácidos, "diz Salvador Ventura.

    p O estudo demonstra a capacidade de montagem de mini-PrDs em nanoestruturas altamente ordenadas, um processo considerado impossível devido à grande presença de aminoácidos polares. Os peptídeos resultantes são mais polares do que qualquer outro peptídeo de tamanho semelhante usado até agora para formar amilóides sintéticos; isto, por exemplo, permite que funcionem nas mesmas condições que as enzimas naturais.

    p Este estudo serviu para ajudar os pesquisadores do grupo IBB Protein Folding and Conformational Diseases, dirigido pelo Dr. Ventura, para abrir uma nova linha de pesquisa voltada para o design de nanomateriais.

    p “Nunca trabalhamos com nanotecnologia, mas, ao mesmo tempo, sempre o tivemos por perto, porque nossa força reside no conhecimento do mecanismo molecular da montagem da proteína em estruturas amilóides. Há muito tempo trabalhamos para criar estratégias para evitar esse fenômeno nas doenças neurodegenerativas. Esse conhecimento nos permitiu projetar novas moléculas que agora propomos para a fabricação de novos nanomateriais, Dr. Ventura conclui.


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