Uma das grandes vantagens dos lasers de elétrons livres de raios-X, como o do Laboratório Nacional do Acelerador SLAC, do Departamento de Energia, é que eles permitem aos pesquisadores determinar a estrutura das moléculas biológicas em ambientes naturais. Isso é importante se você deseja estudar como uma nova droga em potencial interage com um vírus em condições semelhantes às encontradas no corpo humano. Ao atingir essas amostras com pulsos de laser de raios-X ultracurtos, os cientistas podem coletar dados no instante antes que os danos dos raios X tenham tempo de se propagar através da amostra.

Mas há realmente zero dano às amostras examinadas por este método, que é conhecido como "difração antes da destruição"? Saber a resposta em escalas cada vez mais refinadas de medição é importante para analisar os resultados desses experimentos e entender como as moléculas biológicas fazem seu trabalho. Tal compreensão é fundamental para o desenvolvimento de medicamentos que visem com eficácia doenças específicas.

Graças a uma técnica de laser de raios-X de duas cores desenvolvida na Linac Coherent Light Source (LCLS) do SLAC, um experimento no LCLS está testando essa técnica para limites nunca antes vistos.

Uma equipe liderada por Ilme Schlichting do Instituto Max Planck de Pesquisa Médica e Sébastien Boutet do SLAC atingiu dois tipos de moléculas biológicas cristalizadas com pares de pulsos de laser de raios-X que tinham comprimentos de onda ligeiramente diferentes e eram de até 100 femtossegundos, milionésimos de bilionésimo de segundo, separado. O primeiro pulso passou pela amostra e foi absorvido por um filtro de folha. O segundo espalhou-se pela amostra, passou pelo filtro e entrou em um detector, formando padrões que poderiam ser analisados ​​para recriar a estrutura das moléculas da amostra e medir quaisquer alterações causadas pelo primeiro pulso.

Com este método, a equipe descobriu que as partes de uma molécula que contém átomos mais pesados ​​do que o oxigênio absorveram a maior parte dos danos dos raios-X. Cadeias de átomos de carbono, que formam a espinha dorsal de todas as proteínas, também viu mudanças ao longo do tempo, mas em um grau muito menor. Essas mudanças não foram consistentes em toda a molécula, ocorrendo mais em certas áreas do que em outras, e aumentavam à medida que o tempo entre os pulsos aumentava. Esses resultados mostram que, a fim de fazer medições confiáveis, os pesquisadores precisam modelar essas partes específicas de uma amostra, em vez de presumir que todas as partes da molécula estão igualmente danificadas.

Este estudo, publicado em Nature Communications , é o início de uma compreensão mais completa de como pulsos de raios-X muito curtos produzidos por lasers de raios-X como o LCLS modificam a estrutura das moléculas biológicas. A equipe concluiu que "difração antes da destruição" é um método eficaz de determinar a estrutura de moléculas biológicas, contanto que os cientistas considerem a intensidade e a duração dos pulsos usados ​​para estudá-los ao interpretar seus resultados. Esse conhecimento pode ser aplicado em uma ampla gama de estudos sendo realizados nessas instalações, que vão desde a investigação de novas formas de combater doenças transmitidas por mosquitos até o estudo da virulência de patógenos mortais e o desenvolvimento de uma melhor compreensão dos medicamentos anti-asmáticos.