Os pesquisadores de Leiden encontraram movimentos mínimos na enzima lacase. Essa descoberta pode levar ao desenvolvimento de células de biocombustível muito mais eficientes. Publicação em Biophysical Journal .

A enzima da proteína lacase é um catalisador muito eficiente, o que o torna interessante para uso em células de biocombustível. A enzima lacase é capaz de criar água com eficiência a partir do oxigênio sem criar peróxido de hidrogênio, um composto instável que danificaria as células do biocombustível. Como as proteínas tendem a ser instáveis, os cientistas tentaram recriar as propriedades da lacase em compostos inorgânicos mais duráveis.

Embora esses novos compostos inorgânicos sejam mais resistentes do que as proteínas originais, eles não são tão eficientes. Uma nova descoberta dos químicos de Leiden abre novas possibilidades para melhorar as réplicas inorgânicas.

Até agora, os cientistas consideraram as lacases bastante rígidas e fizeram réplicas inorgânicas para serem igualmente firmes. O químico Rubin Dasgupta e outros do Instituto de Química de Leiden (LIC) descobriram movimentos diminutos dentro da proteína que podem contribuir para a eficiência da lacase.

Microssegundos

Esses minúsculos movimentos acontecem no chamado sítio ativo da enzima, o ponto exato na proteína onde ocorrem as reações químicas. Rubin Dasgupta explica como descobriu os pequenos movimentos:"Usamos a espectroscopia de ressonância magnética nuclear para observar o local ativo da proteína lacase. Descobrimos que a lacase se move ligeiramente. Esses movimentos levam apenas milissegundos, o que sugere que eles podem estar envolvidos no reação."

De acordo com Dasgupta, essas dinâmicas podem ser responsáveis ​​por guiar prótons e elétrons para o lugar certo durante uma reação química. Como as réplicas inorgânicas são projetadas para serem rígidas, eles não têm a possibilidade de guiar as partículas da mesma maneira. Isso pode explicar parcialmente sua menor eficiência em comparação com a lacase natural.

Proteína bacteriana

As lacases foram descobertas pela primeira vez no século XIX, mas os estudos específicos da proteína Dasgupta foram descobertos em 2004. Embora a maioria das lacases estudadas venha de fungos, esta enzima em particular veio da bactéria Streptomyces coelicolor.

Dasgupta:"Escolhemos esta proteína em particular porque tem algumas vantagens sobre as lacases fúngicas. As lacases normais tornam-se inativas na presença de sal ou alta alcalinidade. Esta proteína Streptomyces permanece ativa em condições salinas ou alcalinas. Se formos capazes de criar uma substância inorgânica réplica que imita os pequenos movimentos e é resistente a pH alto, será possível projetar toda uma nova gama de células de biocombustível eficientes. "