p Um dos três patógenos de prioridade crítica da OMS, Acinetobacter baumannii, para o qual novos antibióticos são necessários com urgência está um passo mais perto de ser combatido, como pesquisadores do Departamento de Química da Universidade de Warwick fizeram um grande avanço na compreensão das enzimas que montam o antibiótico enaciloxina. p Acinetobacter baumannii é um patógeno que causa infecções adquiridas em hospitais que são muito difíceis de tratar, porque são resistentes à maioria dos antibióticos atualmente disponíveis.

p Em um artigo anterior, pesquisadores da University of Warwick e Cardiff University mostraram que uma molécula chamada enaciloxina é eficaz contra o Acinetobacter baumannii. Contudo, a molécula precisa ser projetada para torná-la adequada para o tratamento de infecções causadas pelo patógeno em humanos.

p O primeiro passo para conseguir isso é entender os mecanismos moleculares usados ​​para montar a enaciloxina pela bactéria que a produz. Em seu artigo 'Um mecanismo de transacilação duplo para liberação de cadeia de policetídeo sintase na biossíntese de antibióticos de enaciloxina' publicado hoje no jornal Química da Natureza , os pesquisadores identificam as enzimas responsáveis ​​por unir os dois componentes do antibiótico.

p A enzima chave neste processo foi considerada promíscua, sugerindo que poderia ser aproveitado para produzir versões estruturalmente modificadas do antibiótico.

p O professor Greg Challis, do Departamento de Química da Universidade de Warwick, comenta:

p "Ser capaz de alterar a estrutura do antibiótico será fundamental em estudos futuros para otimizá-lo para o tratamento de infecções em humanos."

p Em um segundo artigo, intitulado 'Base estrutural para liberação de cadeia da enaciloxina policetídeo sintase', também publicado hoje em Química da Natureza , os pesquisadores relatam a estrutura da enzima e de uma proteína companheira que desempenha um papel fundamental no processo.

p Professor Józef Lewandowski, também do Departamento de Química da Universidade de Warwick, que co-liderou os comentários do estudo estrutural:

p "Descobrimos como partes específicas da enzima e da proteína companheira se reconhecem. Usando um algoritmo de computador para pesquisar todos os genomas bacterianos disponíveis ao público, aprendemos que esses elementos de reconhecimento são comumente encontrados em outras enzimas e proteínas que fazem antibióticos e drogas anticâncer. "

p O Professor Challis continua:

p "Entender como as enzimas e suas proteínas acompanhantes se reconhecem fornece pistas importantes sobre a evolução da produção de antibióticos em bactérias. Também tem o potencial de ser explorado para a criação de novos tipos de moléculas não vistas na natureza."