A especificidade da enzima refere -se à capacidade de uma enzima se ligar seletivamente e catalisar a reação de um substrato específico ou um pequeno número de substratos intimamente relacionados. Existem quatro tipos principais de especificidade enzimática:
1. Especificidade absoluta: *
Definição: A enzima só pode catalisar a reação de um único substrato.
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Exemplo: *
urease Somente age na uréia, dividindo -a em amônia e dióxido de carbono.
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glucocinase Apenas fosforilates glicose.
2. Especificidade do grupo: *
Definição: A enzima atua em um grupo funcional específico presente em uma variedade de substratos.
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Exemplo: *
carboxipeptidases Remova os aminoácidos da extremidade carboxil dos peptídeos.
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proteases Cleave ligações peptídicas dentro de proteínas.
3. Especificidade de títulos: *
Definição: A enzima atua em um tipo específico de ligação química, independentemente da molécula da qual faz parte.
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Exemplo: *
amilase hidrolisam as ligações α-1,4-glicosídicas presentes em amido, glicogênio e outros polissacarídeos.
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lipase hidrolisam as ligações éster em triglicerídeos.
4. Especificidade estéreo: *
Definição: A enzima pode distinguir entre estereoisômeros de um substrato e age apenas em um deles.
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Exemplo: *
l-aminoácido oxidase Somente atua em L-aminoácidos, não em D-aminoácidos.
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d-aminoácido oxidase Somente atua em D-aminoácidos, não em L-aminoácidos.
Nota adicional: É importante lembrar que as enzimas podem exibir graus variados de especificidade em cada categoria. Por exemplo, algumas proteases podem mostrar uma preferência por uma sequência de aminoácidos específica ao redor do local de clivagem, tornando sua especificidade um pouco mais ampla do que uma enzima puramente específica de ligação.
A compreensão da especificidade da enzima é crucial para vários processos biológicos, desenvolvimento de medicamentos e aplicações industriais. Ele nos permite prever como as enzimas interagem com substratos específicos e estratégias de design para manipular sua atividade.
