A hemoglobina, a proteína nos glóbulos vermelhos responsáveis ​​por transportar oxigênio dos pulmões para os tecidos do corpo (e para transportar dióxido de carbono na direção oposta), é composta de quatro cadeias polipepticas de aminoidos separadas, ou globinas. A complexidade da hemoglobina fornece um excelente exemplo dos níveis estruturais que determinam a forma final de uma proteína.

Primária e Secundária: Arranjos Lineares

A estrutura primária de uma proteína se refere à ordem de seus resíduos de aminoácidos . Duas das cadeias polipeptídicas da hemoglobina são semelhantes, mas ligeiramente diferentes das outras duas: um par tem uma histidina crucial no seu 87º resíduo, enquanto a outra tem esta histidina no seu 92º resíduo. A estrutura secundária refere-se ao enrolamento ou dobramento das correntes em padrões regulares; na hemoglobina, cada cadeia inclui oito ou nove hélices alfa separadas umas das outras por seções não-helicoidais curtas.

Terciário e Quaternário: A Terceira Dimensão

A estrutura terciária de uma proteína descreve seus três estrutura tridimensional, que surge a partir de interações não-covalentes, tais como ligações de hidrogênio e interações de van der Waals entre os resíduos. Cada polipeptídeo na hemoglobina se dobra para criar uma bolsa para uma unidade heme, que na verdade transporta o oxigênio e o dióxido de carbono. Finalmente, as quatro cadeias de globina se juntam devido a outras interações não covalentes para produzir a estrutura quaternária da proteína hemoglobina completa.