Um grupo de pesquisa liderado pelo Professor Emérito Michio Homma (ele, ele) e pelo Professor Seiji Kojima (ele, ele) da Escola de Pós-Graduação em Ciências da Universidade de Nagoya, em colaboração com a Universidade de Osaka e o Instituto de Biociência e Tecnologia de Nagahama, fez novos insights sobre como a locomoção ocorre nas bactérias.



O grupo identificou a molécula FliG na camada flagelar, o “motor” das bactérias, e revelou seu papel no organismo. Essas descobertas sugerem maneiras pelas quais os futuros engenheiros poderiam construir nanomáquinas com controle total sobre seus movimentos. Eles publicaram o estudo na iScience .

À medida que as nanomáquinas se tornam mais pequenas, os investigadores inspiram-se nos organismos microscópicos para encontrar formas de os fazer mover e operar. Em particular, o motor flagelar pode girar no sentido horário e anti-horário a uma velocidade de 20.000 rpm. Se ampliado, seria comparável a um motor de Fórmula 1, com uma eficiência de conversão de energia de quase 100% e a capacidade de mudar instantaneamente o seu sentido de rotação a altas velocidades. Se os engenheiros fossem capazes de desenvolver um dispositivo como um motor flagelar, isso aumentaria radicalmente a capacidade de manobra e a eficiência das nanomáquinas.

Os motores flagelares nas bactérias possuem um rotor e um componente estacionário que o envolve, conhecido como estator. Se o flagelo fosse parte de um carro, o estator seria o motor. A rotação do estator é transmitida ao rotor como uma engrenagem, fazendo com que o rotor gire. Dependendo da rotação, a bactéria se move para frente ou para trás, como um carro automático com marcha à ré e direção. Um complexo proteico chamado anel C controla esse movimento.

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Dentro do anel C, a molécula FliG atua como uma embreagem, alternando do movimento para frente para o movimento para trás. Assim como um carro, as peças devem funcionar juntas. A menor alteração pode afetar o motor. No motor flagelar, essas pequenas alterações são mutações. O grupo de Homma estudou o mutante G215A no FliG, que causa rotação permanente do motor no sentido horário, e comparou-o com a forma não mutada que pode se mover tanto para frente quanto para trás.

Quando testaram o mutante G215A do organismo marinho Vibrio alginolyticus, descobriram que esse movimento no sentido horário se devia a mudanças no FliG e à interação das moléculas de água ao redor da proteína. Eles também viram essas mudanças na forma normal quando giravam no sentido horário. No entanto, estes diferiam daqueles vistos quando girava no sentido anti-horário.

“O motor flagelar gira em ambas as direções:no sentido horário para retroceder e no sentido anti-horário para avançar”, disse Homma. "Neste estudo, descobrimos que a estrutura do FliG e a interação das moléculas de água ao seu redor são diferentes quando o motor se move no sentido horário e anti-horário. Essa diferença permite que as bactérias alternem instantaneamente entre movimentos para frente e para trás em resposta às mudanças ambientais."

“O esclarecimento das propriedades físicas da proteína FliG em motores é um avanço significativo na nossa compreensão do mecanismo molecular que muda o sentido de rotação dos motores, sugerindo formas de criar motores compactos com maior eficiência de conversão de energia”, disse Homma. “Usando essas descobertas, será possível projetar nanomáquinas artificiais que possam controlar livremente sua rotação, o que deverá ser aplicado a vários campos futuros, como a medicina e o projeto de vida artificial”.

Mais informações: Tatsuro Nishikino et al, Mudanças na rede hidrofóbica do domínio FliGMC induzem comutação rotacional do motor flagelar, iScience (2023). DOI:10.1016/j.isci.2023.107320
Informações do diário: iScience

Fornecido pela Universidade de Nagoya