As enzimas são catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas sem serem consumidas no processo. Eles alcançam esse feito notável diminuindo a energia de ativação da reação, que é a energia mínima necessária para que a reação ocorra. Aqui está como eles fazem isso:

1. Videira do substrato:
* As enzimas têm uma forma tridimensional específica chamada local ativo. Este site é complementar à forma da molécula em que agem, chamado substrato.
* A enzima se liga ao substrato através de interações fracas (ligações de hidrogênio, interações eletrostáticas, forças de van der Waals) formando um complexo enzimático-substrato. Essa ligação traz as moléculas de substrato para a orientação correta para que a reação ocorra.

2. Redução da energia de ativação:
* O site ativo da enzima cria um microambiente que é favorável para que a reação prossiga. Pode fazer isso de várias maneiras:
* Estabilizar o estado de transição: A enzima interage com o substrato de uma maneira que facilita a formação do estado de transição, um intermediário instável de alta energia e instável que deve ser formado para a reação prosseguir.
* fornecendo vias de reação alternativa: Às vezes, as enzimas podem fornecer vias de reação alternativas que exigem menos energia para atingir o estado de transição.
* proximidade e orientação: Ao vincular os substratos, a enzima os une na orientação correta para que a reação ocorra. Isso aumenta a probabilidade de colisões bem -sucedidas entre as moléculas.

3. Formação e liberação do produto:
* Quando a reação estiver concluída, a enzima libera o (s) produto (s) e retorna ao seu estado original, pronto para se ligar a outra molécula de substrato.

Fatores -chave que influenciam a catálise da enzima:

* Especificidade: Cada enzima normalmente catalisa apenas uma ou algumas reações, devido à forma específica de seu local ativo.
* temperatura e pH: As enzimas têm temperaturas e pH ideais nos quais funcionam com mais eficiência. Fora dessas faixas, sua atividade diminui.
* cofatores e coenzimas: Algumas enzimas requerem moléculas não proteínas chamadas cofatores ou coenzimas para funcionar. Essas moléculas podem ajudar com substratos de ligação, facilitar a reação ou transportar elétrons.

Exemplos de catálise enzimática:

* lactase: Quebra lactose (açúcar de leite) em glicose e galactose.
* polimerase de DNA: Replica o DNA, copiando o código genético.
* pepsina: Quebra proteínas no estômago.

Em conclusão, as enzimas são catalisadores altamente eficientes que aceleram as reações bioquímicas, fornecendo uma via de energia mais baixa para a reação prosseguir. Isso é alcançado através da ligação específica do substrato, da estabilização do estado de transição e da otimização das condições de reação no local ativo.