Estrutura e atividade de CphA1. um Diagrama esquemático das reações biossintéticas catalisadas pelos domínios G e M de CphA1. b A estrutura geral do CphA1 tetramérico de Synechocystis sp. UTEX2470 (Su CphA1, código PDB 7LG5). As moléculas de ATP marcam as posições dos sítios ativos dos domínios G (laranja) e M (verde). O domínio N é colorido em azul. c Gráficos de biossíntese de cianoficina e comparação de taxa de síntese por Su CphA1 e Tm CphA1 com e sem primer. Tm CphA1 é completamente inativo na ausência de primer. n = 4 experimentos independentes. Os dados são apresentados como medidas individuais e valor médio, as barras de erro representam valores SD. d Níveis de atividade de Tm CphA1 na presença de vários iniciadores de cianoficina:1mer (β-Asp-Arg)1 , 1,5mer (β-Asp-Arg)-Asp, 2mer (β-Asp-Arg)2 , 3mero (β-Asp-Arg)3 , 4mer (β-Asp-Arg)4 . n = 4 experimentos independentes. Os dados são apresentados como medidas individuais e valor médio, as barras de erro representam valores SD. Crédito:Comunicação da Natureza (2022). DOI:10.1038/s41467-022-31542-7
As algas verde-azuladas (também conhecidas como cianobactérias) têm um superpoder que provavelmente as ajuda a serem altamente bem-sucedidas como invasoras de cursos d'água. Eles têm uma capacidade extraordinária de armazenar energia e nitrogênio em suas células para momentos de necessidade. Mas como exatamente eles fazem isso permanece apenas parcialmente compreendido.
Agora, pesquisadores da Universidade McGill e seus colaboradores da ETH Zurich descobriram uma intrigante capacidade até então desconhecida das enzimas (conhecidas como cianoficina sintetases) que são ativas na criação dessas reservas alimentares. Suas descobertas, descritas em um artigo recente na
Nature Communications , não são apenas cientificamente surpreendentes, mas nos levam um passo mais perto de poder usar esses polímeros ecologicamente corretos para tudo, desde bandagens a anti-incrustantes biodegradáveis a ração animal.
Enzimas como cianoficina sintetases (chamadas enzimas polimerase porque sintetizam longas cadeias de polímeros) geralmente requerem primers na forma de "cadeias iniciais" curtas para começar a montar as cadeias longas. As polimerases atuam como catalisadores para uma ampla gama de funções biológicas, desde o início do processo de replicação de RNA e DNA até a conversão de glicose em glicogênio como forma de armazenar energia para uso posterior. Acreditava-se que as cianoficinas sintetases de muitas cianobactérias diferentes precisassem de primers como todas as outras polimerases, mas os pesquisadores descobriram algo novo.
"Estávamos trabalhando com várias cianoficinas sintetases e descobrimos que uma delas não precisava receber primer", diz o principal autor Itai Sharon, Ph.D da McGill. estudante de Bioquímica. “Depois de três anos de experimentos, tentando descobrir por que não, descobrimos que essa cianoficina sintetase tinha um centro de reação escondido dentro dela que cliva ligações entre aminoácidos, em vez de ligar aminoácidos, que é o principal trabalho dessa polimerase”.
Ao contrário de todas as polimerases conhecidas Os pesquisadores descobriram que a cianoficina sintetase poderia lentamente produzir um número extremamente pequeno de polímeros longos de cianoficina na ausência de primer, que o centro de reação recém-descoberto cliva em muitas cadeias curtas que são então usadas como primers para polimerização rápida.
"Chamamos a cianoficina sintetase de 'enzima do canivete suíço', diz Martin Schmeing, autor correspondente e diretor do McGill Center de recherche en biologie estruturale. , máquina de polimerização auto-suficiente."
"O que o torna ainda mais especial é que essas polimerases foram estudadas por muitos pesquisadores por décadas e décadas. Ninguém, inclusive nós, havia percebido isso antes."
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