Nas reações biológicas, as enzimas funcionam como catalisadores, fornecendo caminhos alternativos para que ocorram reações e acelerando o processo geral. Uma enzima trabalha dentro de um substrato, e sua capacidade de aumentar a velocidade da reação depende de quão bem ela se liga ao substrato. A constante de Michaelis, denotada por K, é uma medida da afinidade enzima /substrato. Um valor menor indica uma ligação mais estreita, o que significa que a reação atingirá sua velocidade máxima em uma concentração mais baixa. K _{M tem as mesmas unidades que a concentração de substrato e é igual à concentração de substrato quando a velocidade da reação está na metade do seu valor máximo.
O gráfico de Michaelis-Menten}

A velocidade de um reação catalisada por enzima é uma função da concentração de substrato. Para derivar um gráfico para uma reação específica, os pesquisadores preparam várias amostras de substrato em diferentes concentrações e registram a taxa de formação do produto para cada amostra. Um gráfico de velocidade (V) vs. concentração ([S]) produz uma curva que sobe rapidamente e se estabiliza na velocidade máxima, que é o ponto no qual a enzima está trabalhando o mais rápido possível. Isso é chamado de gráfico de saturação ou gráfico de Michaelis-Menten.

A equação que define o gráfico de Michaelis-Menten é:

V \u003d (V _{max [S]) ÷ (K M + [S}).}

No ponto em que K _{M \u003d [S], essa equação se reduz a V \u003d V max ÷ 2, então K M é igual à concentração do substrato quando a velocidade é metade do seu valor máximo. Teoricamente, é possível ler K M no gráfico.
O gráfico Lineweaver-Burk}

Embora seja possível ler K _{M em um gráfico de Michaelis-Menten, não é ' t fácil ou necessariamente preciso. Uma alternativa é traçar o inverso da equação de Michaelis-Menten, que é (depois que todos os termos foram rearranjados):}

1 /V \u003d {K _{M /(V max × [ , 3, [[S])} + (1 /V max)}

Esta equação tem a forma y \u003d mx + b, onde