A reprodutibilidade dos resultados experimentais publicados recentemente atraiu a atenção em muitos campos científicos diferentes. A falta de disponibilidade de dados científicos primários originais representa um fator importante que contribui para problemas de reprodutibilidade, Contudo, a comunidade de biologia estrutural deu passos significativos no sentido de disponibilizar dados experimentais.

A cristalografia macromolecular de raios-X liderou o caminho ao exigir a disseminação pública de coordenadas atômicas e uma riqueza de dados experimentais por meio do Protein Data Bank (PDB) e projetos semelhantes, tornando o campo um dos mais reprodutíveis nas ciências biológicas.

O IUCr comissionou o Diffraction Data Deposition Working Group (DDDWG) em 2011 para examinar os benefícios e a viabilidade do arquivamento de imagens de difração brutas em cristalografia. O relatório trienal DDDWG 2011-2014 fez várias recomendações importantes sobre a preservação de dados brutos de difração. Contudo, não permanece nenhum mandato para divulgação pública dos dados de difração originais.

O recurso integrado para reprodutibilidade em cristalografia macromolecular (IRRMC) faz parte do programa Big Data to Knowledge do National Institutes of Health e foi desenvolvido para arquivar dados brutos de experimentos de difração e, igualmente importante, para fornecer metadados relacionados. O banco de dados [Grabowski et al. (2016). Acta Cryst. D72, 1181-1193, DOI:10.1107 / S2059798316014716], contém no momento da escrita 3070 experimentos de difração macromolecular (5983 conjuntos de dados) e seus metadados parcialmente curados correspondentes, representando cerca de 3% de todas as deposições no Banco de Dados de Proteínas. O recurso está acessível em http://www.proteindiffraction.org e pode ser pesquisado usando vários critérios por meio de um simples, interface simplificada. Todos os dados estão disponíveis para acesso irrestrito e download. O recurso serve como uma prova de conceito e demonstra a viabilidade de arquivar dados brutos de difração e metadados associados de estudos cristalográficos de raios-X de macromoléculas biológicas.

Conversando com um repórter sobre o projeto, o líder da equipe Wladek Minor disse:"Há tanta pesquisa em andamento que nem tudo pode ser publicado, e muitas vezes os resultados de estudos malsucedidos não aparecem na literatura. Acho que a chave do sucesso é saber sobre os experimentos malsucedidos, queremos saber por que eles falham ".

O objetivo do projeto é expandir o IRRMC e incluir conjuntos de dados que falharam em produzir estruturas de raios-X. Isso poderia facilitar os esforços colaborativos para melhorar os métodos de determinação da estrutura da proteína e também garantir a disponibilidade de dados "órfãos" deixados para trás por pesquisadores individuais e / ou projetos de genômica estrutural extintos.