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    Os cientistas revelam a estrutura de microscopia crioeletrônica de um capsídeo de herpesvírus em 3,1 Angstrom

    Visão geral das interações na superfície interna do capsídeo. Crédito:WANG Xiangxi

    O herpesvírus é genética e estruturalmente um dos vírus mais complexos. Ele se espalha dentro da população hospedeira de forma eficiente, causando uma série de doenças em humanos, incluindo doenças congênitas e cânceres.

    A via de montagem do herpesvírus produz três tipos distintos de capsídeos chamados A-, B- e C-capsídeos, respectivamente. Todos os três tipos de capsídeo têm cascas angulares maduras e um mecanismo de montagem semelhante. Contudo, pouco se sabe sobre a estrutura e mecanismo de montagem do capsídeo do vírus herpes simplex (HSV).

    Usando uma combinação de reconstrução "baseada em blocos" e correções de esfera de Ewald precisas, Prof. WANG Xiangxi, Prof. RAO Zihe e Prof. ZHANG Xinzheng no Instituto de Biofísica da Academia Chinesa de Ciências, junto com colegas de trabalho da Hunan Normal University, e o National Institutes for Food and Drug Control, reconstruiu a estrutura de 3,1 Å do capsídeo B do vírus herpes simplex tipo 2 (HSV-2) e construiu o modelo atômico, expandindo assim a compreensão do mecanismo de montagem da cápside. Este estudo foi publicado em Ciência .

    Como uma das quatro principais camadas estruturais, o capsídeo de 125 nm do herpesvírus não apenas protege o genoma viral de danos mecânicos e outros, mas também funciona para liberar o genoma viral no núcleo da célula hospedeira durante a infecção inicial e para empacotar o genoma durante a maturação.

    Os pesquisadores descobriram que existem quatro conformadores principais da proteína VP5 do capsídeo principal, que exibe diferenças marcantes na configuração e modo de montagem para formar redes intermoleculares extensas.

    O triplex, um conjunto heterotrimérico que se encaixa entre hexâmeros e pentâmeros em posições quase triplas para cimentar o capsídeo, consiste em duas cópias do VP23, cada um exibindo conformações notavelmente diferentes, e uma cópia do VP19C. Seis cópias da proteína VP26 do capsídeo pequeno formam um anel no topo do hexon e estabilizam ainda mais o capsídeo.

    Com base na estrutura do capsídeo, os pesquisadores propuseram um modelo para a montagem ordenada do capsídeo usando um triplex e seu triângulo de laço covalentemente ligado formado por três VP5s. Essas unidades básicas de montagem, então, agrupam-se em estruturas de ordem superior em conformidade com a simetria dupla e orientam os intermediários de montagem nascentes para a geometria T =16 correta, permitindo as primeiras etapas para a compreensão dos drivers de montagem e a base da estabilidade do capsídeo.


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